Четвертичная структура

Термин четвертичная структура характеризует способ объединения отдельных полипептидных цепей, которые могут быть не связаны между собой ковалентными связями. Полипептидные цепи удерживаются между собой с помощью гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных связей. Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи, называются олигомерными белками, а цепи, из которых они состоят - протомерами (гемоглобин). При экстремальных значениях рН и температуры, а также под влиянием других воздействий происходит денатурация белка, т.е. раскручивание полипептидной цепи без разрыва пептидной связи. В результате денатурации белки утрачивают свою биологическую активность. В некоторых случаях денатурация оказывается полностью обратимым процессом.

Биологические функции белков

Белки выполняют множество различных функций - они выступают как катализаторы химических реакций (ферменты) и как структурные элементы (коллаген), входят в состав сократительных систем (актин, миозин), служат запасными питательными веществами и средством транспортировки различных веществ (гемоглобин), играют роль гормонов (инсулин) и защитных агентов. В качестве защитных агентов выступают иммуноглобулины или антитела, образующиеся у позвоночных в ответ на попадание в организм антигена, т.е. вещества, чужеродного для данного вида. Изучение специфичности процесса образования комплекса антиген-антитело привело к выводу, что гомологичные белки (выполняющие одну функцию) разных видов видоспецифичны. Белки участвуют в генерировании и передаче нервных импульсов, а также в регуляции роста и дифференцировки.

Классификация белков

Белки по химическому составу подразделяются на простые (протеины), имеющие в своем составе только аминокислоты, и сложные (протеиды), имеющие в своем составе помимо аминокислот и другие соединения.

Простые белки

Протамины и гистонырастворяются в воде, имеют невысокую молекулярную массу (5000 –20 000). Гистоны функционально связаны с нуклеиновыми кислотами. Протамины широко распространены в природе, содержатся в половых клетках животных и человека. Гистоны входят в состав хроматина.

Альбумины имеют молекулярную массу 35 000 – 70 000. Встречаются во всех растительных и животных клетках, составляют половину белков плазмы крови. Альбумины определяют осмотическое давление крови, связывают и транспортируют с током крови различные вещества.

Глобулины имеют высокую молекулярную массу (около 150000), нерастворимы в воде, но растворимы в физиологическом растворе.

Сложные белки

Сложные белки состоят из аминокислот и простетической группы. В зависимости от строения простетической группы сложные белки подразделяются на ряд подгрупп.

Хромопротеины– окрашенные белки, цвет придают связанные с белковой частью различные органические соединения. Хромопротеиды обладают высокой биологической активностью, участвуют в транспорте кислорода, биологическом окислении, световосприятии и др. К ним относятся гемоглобин (рис.5), миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза, флавопротеиды.

Рис.5. Гемоглобин (а), субъединица гемоглобина (б) и структура гема(в)

Нуклеопротеины состоят из белка и нуклеиновых кислот (рис.6).

Липопротеины – это сложные белки, простетическая группа которых состоит из липидов (рис.7). Липопротеины входят в состав клеточных мембран, внутриклеточных образований, оболочек нервов. В сыворотке липопротеины встречаются в свободном состоянии. Они выполняют функцию транспорта липидов.

Рис.6. Нуклеопротеины Рис.7. Липопротеин

(вирус табачной мозаики)

Фосфопротеины кроме аминокислот содержат фосфорную кислоту (до 1%) и являются питательным материалом для растущего организма, в большом количестве они содержатся в молоке и яйцах. Фосфопротеидами являются некоторые ферменты – пепсин, фосфоглюкомутаза и др.

Гликопоротеиныимеют в своем составе углеводы или их производные (Рис.8). К гликопотеидам относятся белки соединительной ткани, гепарин, муцин, некоторые гормоны, ферменты. Они участвуют в иммунных реакциях, определяют группу крови человека.

Металлопротеины содержат ионы одного или нескольких металлов, многие из них входят в состав ферментов (рис.9).