Элементарные взаимодействия в белках: гидрофобные взаимодействия, их характеристика.

Возникают между гидрофобными участками аминокислот цепи. Неполярный участок препятствует образованию водородных связей между молекулами воды. Это приводит к уменьшению энтропии в системе и увеличению свободной энергии, так как происходит уменьшение числа степеней свободы у молекул воды, находящихся в контакте с неполярным участком. Далее происходит самопроизвольный процесс сближения гидрофобных участков для уменьшения поверхности их соприкосновения с молекулами воды. Таким образом, гидрофобные взаимодействия обусловлены эволюцией белка к стационарному состоянию с минимальной площадью контакта гидрофобной части с молекулами воды. В белках наиболее гидрофобные остатки образуют "гидрофобное ядро", окружённое гидрофильными остатками.

Первичная структура белка. Пептидная связь и её свойства. Пространственная конфигурация полипептидной цепи. Факторы её определяющие.

Первичная структура полипептидной цепи представлена последовательностью АК остатков, соединённых пептидными связями. Пептидная связь – ковалентная св. (образ за счёт обобществления пары электронов). Пепт св образ за счёт амино- и карбоксильной групп аминокислот. Связь C-N частично имеет характер двойной (полуторная связь: примерно 0,132 нм, в то время как у двойной св длина 0,124 нм, а у одинарной 0,147 нм). Причина этого состоит в том, что неподеленная пара 2s²-электронов атома азота обобществляется между углеродами и азотом, давая примесь двойной связи между ними. При этом электрон углерода «выталкивается» из двойной π-связи С = О и локализуется на атоме кислорода, частично превращая связь С = О в одиночную и увеличивая ее длину от 0,121 до 0,124 нм. Т.о. м/у атомами C, N, O происходит делокализация электронов, что сопровождается сдвигом электронной плотности. Жесткость связи определяется sp2 – гибридизацией.

Свойства пепт св:

· копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка (α-спирали и β-структуры). На образование вторичных структур влияет аминокислотный состав, способность образование водородных связей, дисульфидных мостиков.