Гладкие мышечные ткани мезенхимного происхождения

Гистогенез. Стволовые клетки этой ткани и клетки предшественники, по-видимому, родственны предшественникам фибробластов соединительной ткани и располагаются, будучи уже детерминированными в составе мезенхимы. Подобно фибробластам они синтезируют гликозаминогликаны и молекулы коллагена, из которых уже вне клетки осуществляется сборка матрикса базальной мембраны и волокон.

Локализация - стенка полых внутренних органов (пищеварительный тракт, воздухоносные пути, мочевыводящие пути, половые пути, сосуды), в капсулах селезенки и лимфатических узлов.

Строение - клеточное. Структурной единицей является гладкий миоцит.

Форма гладкого миоцита. Это веретенообразная клетка длиной от 20 до 500 мкм, диаметром от 5 до 8 мкм. В матке, эндокарде, аорте, мочевом пузыре встречаются миоциты с отростками. При сокращении миоцит может изгибаться и даже закручиваться.

Цитолемма гладкого миоцита образует многочисленные впячивания - пиноцитозные пузырьки и кавеолы, посредством которых в цитоплазму поступают ионы кальция. Цитоплазма окрашивается оксифильно. Органеллы общего назначения располагаются возле полюсов ядра. Комплекс Гольджи и эндоплазматическая сеть, особенно гранулярная, развиты слабо, что свидетельствует о пониженных синтетических процессах, имеются свободные рибосомы, включения жира, углеводов и пигментные включения.

Актиновые миофиламенты в цитоплазме располагаются продольно или под углом к длинной оси клетки, образуя трехмерную сеть. Места прикрепления их к цитоплазме, либо друг к другу, под электронным микроскопом имеют вид плотных телец. Эти тельца состоят из белка a- актинина. В плотных тельцах, которые прикрепляются к цитоплазме, обнаружен винкулин. Актиновых миофиламентов больше. В их состав кроме актина входят белки - тропомиозин, кальдесмон и кальпонин.

Миозиновые миофиламенты располагаются в цитоплазме миоцита продольно, они толще актиновых. При сокращении наблюдается перераспределение актиновых и миозиновых нитей относительно друг друга. В механизме сокращения гладких миоцитов большую роль играет процесс фосфорилирования миозина, который зависит от концентрации ионов кальция. Регуляцию концентрации ионов кальция осуществляет специальный белок кальмодулин. Это белок в комплексе с кальцием (ионом) активирует фермент, который фосфорилирует миозин. В фосфорилированном состоянии миозин способен к взаимодействию с актином.

Благодаря межмолекулярным взаимодействиям с миозином параллельные актиновые нити смещаются навстречу друг к другу, энергия тяги передается на цитолемму и конфигурация клетки изменяется.

Каждый миоцит окружен базальной мембраной, в которой имеются отверстия, в области отверстий между соседними миоцитами образуются щелевидные соединения - нексусы. Вокруг мышечных клеток ретикулярные, эластические и тонкие коллагеновые волокна образуют сетку - эндомизий, который объединяет соседние миоциты. Мышечные группы из 10-12 миоцитов объединяются в мышечные пласт, между которыми располагается рыхлая соединительная ткань с кровеносными сосудами и нервами.