БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

Разнообразные виды соединительной ткани построены по единому принципу: в большой массе межклеточного основного вещества (протеогликаны и сетчатые гликопротеиды) распределены волокна (коллагеновые, эластиновые, ретикулиновые) и разнообразные клетки (макрофаги, фибробласты, и другие клетки).

Соединительная ткань выполняет разнообразные функции:

· опорная функция (костный скелет);

· барьерная функция;

· метаболическая функция (синтез в фибробластах химических компонентов ткани);

· депонирующая функция (накопление меланина в меланоцитах);

· репаративная функция (участие в заживлении ран);

· участие в водно-солевом обмене (протеогликаны связывают внеклеточную воду).

Состав и обмен основного межклеточного вещества.

Материал о структуре протеогликанов и гликопротеидов изложен в разделе «Химия углеводов».

Синтез гликопротеидов и протеогликанов.

Углеводный компонент протеогликанов представлен гликозаминогликанами (ГАГ), включающими в свой состав ацетиламиносахара и уроновые кислоты. Исходным веществом для их синтеза служит глюкоза.

1) Глюкозо - 6 - фосфат → фруктозо - 6-фосфат ^{глютамин}→ глюкозамин.

2) глюкоза → УДФ-глюкоза → УДФ - глюкуроновая кислота

3) глюкозамин + УДФ-глюкуроновая кислота + ФАФС → ГАГ

4) ГАГ + белок → протеогликан

Распад протеогликанов, гликопротеидов осуществляется различными ферментами: гиалуронидазой, идуронидазой, гексаминидазами, сульфатазами.

Обмен белков соединительной ткани.

Обмен коллагена

Основным белком соединительной ткани является коллаген (структуру смотри в разделе «Химия белков»). Коллаген - это полиморфный белок с различными вариантами сочетания полипептидных цепей в его составе. В организме человека преобладают фибриллообразующие формы коллагена 1,2,3 типа.

Синтез коллагена.

Синтез коллагена происходит в фиробластах и во внеклеточном пространстве, включает несколько стадий. На первых стадиях синтезируется проколлаген N и С концевые фрагменты). Затем происходит посттрансляционная модификация проколлагена двумя способами: путём окисления (гидроксилирование) и путём гликозилирования.

1) окислению подвергается аминокислоты лизин и пролин при участии ферментов лизиноксигеназы, пролиноксигеназы, ионов железа и витамина С. Образовавшиеся гидроксилизин, гидроксипролин, участвуют в формировании поперечных связей в коллагене;

2) присоединение углеводного компонента осуществляется при участии ферментов гликозилтрансфераз.

Модифицированный проколлаген выделяется в межклеточное пространство, где подвергается частичному протеолизу путём отщепления концевых N и С фрагментов. В результате проколлаген переходит в тропоколлаген - структурный блок коллагенового волокна.

Распад коллагена.

Коллаген - медленно обменивающийся белок. Распад коллагена осуществляется ферментом коллагеназой. Она является цинксодержащим ферментом, который синтезируется в виде проколлагеназы. Проколлагеназа активируется трипсином, плазмином, калликреином путём частичного протеолиза. Коллагеназа расщепляет коллаген в середине молекулы на большие фрагменты, которые далее расщепляются цинксодержащими ферментами желатиназами.

Витамин С

В обмене коллагена очень важную роль играет витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный витамин). По химической природе он является лактоном кислоты, по структуре близкой глюкозе. Суточная потребность в аскорбиновой кислоте для взрослого человека составляет 50 – 100 мг. Витамин С распространён в фруктах, овощах. Роль витамина С заключается в следующем:

· участвует в синтезе коллагена;

· участвует в обмене тирозина;

· участвует в переходе фолиевой кислоты в ТГФК;

· является антиоксидантом.

Авитаминоз «С» проявляется цингой (гингивит, анемия, кровоточивость).

Обмен эластина.

Обмен эластина изучен недостаточно. Считается, что синтез эластина в виде проэластина происходит в основном в эмбриональном периоде. Распад эластина осуществляется ферментом нейтрофилов эластазой, который синтезируется в виде неактивной проэластазы.