Клиническое значение.

Сдвиг коэффициента за счет увеличения количества глобулинов ускоряет СОЭ, что имеет место при многих патологических (воспаление, туберкулез) и некоторых физиологических (беременность) процессах.

Все белковые молекулы (фибриноген, а₍-глобулин, аг-глобу-лин, (3-глобулин) в разной степени снижают дзета-потенциал эритроцитов — отрицательный заряд мембран, способствующий взаимному отталкиванию эритроцитов и поддержанию их во взвешенном состоянии. Наибольшее влияние оказывают фибриноген, иммуноглобулины, гаптоглобин.

Изменения СОЭ имеют большое диагностическое и прогностическое значение.

#69. Функции гемоглобина. Результаты определения содержания гемоглобина и цвета крови.

Гемоглобинявляется дыхательным пигментом эритроцитов, составляя до 90 % их сухой массы. Гемоглобин — сложный белок, состоящий из собственно белковой части (глобин) и небелковой части — простетической группы (гем), содержащей железо.

Важнейшая функция гемоглобина — связывание, перенос и высвобождение кислорода. Кроме этого, гемоглобин является главным внутриклеточным буфером, поддерживающим оптимальное для метаболизма рН.

Содержание гемоглобина в норме — 130—180 г/л. У женщин гемоглибина несколько меньше, чем у мужчин.

Свойства гемоглобина меняются в онтогенезе. Поэтому различают гемоглобин эмбриональный, гемоглобин - плода - HbF, гемоглобин взрослых - HbA. Сродство к кислороду у гемоглобина плода выше, чем у гемоглобина взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O₂. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество гемоглобина определяют специальными приборами – гемометрами.

В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам гемоглобина (мономерам).

Миоглобин - глобулярный белок, осуществляющий в мышцах запасание (депонирование) молекулярного кислорода и передачу его окислительным системам клеток. Миоглобин — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа. Состоит из одной полипептидной цепи. Как и в гемоглобине, активным центром молекулы М., связывающим O₂, является гем. По пространственной структуре миоглобин сходен с b-цепью гемоглобина. Обратимое связывание гемоглобина с O₂ происходит уже при низких парциальных давлениях кислорода PO₂ Это имеет большое физиологическое значение: при сокращении мышц PO₂ резко падает в результате сжатия капилляров; именно в этот момент происходит высвобождение из гемоглобина кислорода, необходимого работающей мышце.