Типы химических связей в молекулах белков.


Структура белковой молекулы.

Первичная,вторичная,третичная и четвертичная структура белков. Типы связей в белках. Особенности пептидной связи. Фибриллярные и глобулярные белки.

Структура белковой молекулы — сложная пространственная структура, обладающая первичным, вторичным, третичным и четвертичным уровнями организации. Особенности структурной организации белковой молекулы определяются первичным уровнем ее организации.

Первичная структура белковой молекулы — полипептидная цепь с линейной последовательностью аминокислот, связанных между собой за счет пептидной связи. Первичная структура белка наиболее прочная из всех.

Вторичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет скручивания линейной последовательности аминокислот первичной структуры с образованием спирали, многочисленные витки которой связаны между собой водородными связями.

Третичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет наложения одних частей спирали белковой молекулы на другие, формирования между этими частями различного рода связей: водородных ковалентных ионных, дисульфидных (при наличии аминокислоты цистеин), гидрофобных. Третичная структура имеет вид глобулы.

Четвертичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, представляющая собой сложную пространственную организацию нескольких полипептидных цепей, связанных между собой за счет различных химических связей. Эти связи аналогичны таковым в третичном уровне организации белковой молекулы. Полипептидные цепи, принимающие участие в образовании четвертичной структуры белковой молекулы, могут быть одинаковыми или иметь различное строение.

Функции белков:

-Структурная функция.

- Ферментативная функция.

-Гормональная функция.

-Рецепторная функция.

-Транспортная функция.

-Резервная функция.

-Сократительная функция.

-Защитная функция.

Типы химических связей в молекулах белков.

Выделяют ковалентные и нековалентные связи.

Ковалентные:

а) пептидная связь - образется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α- аминогруппой другой аминокислоты, таким образом аминокислоты соединяются между собой в полипептидную цепь (формируется первичная структура белка) – С - N – О Н

б) дисульфидные связи образуются между SH- группами двух близко расположенных остатков аминокислоты цистеина (цис–S–S–цис), стабилизируют вторичную структуру белка (α- спираль)

Нековалентные: (способствуют стабилизации вторичной, третичной, четвертичной структуры белков)

а) водородные - образуются между водородом и электроотрицательным элементом (азот, фосфор, кислород) Н . . . . . О = С-

б) ионные - образуются между разноименными зарядами остатков аминокислот (отрицательно и положительно заряженных) СОО ⋅ ⋅ ⋅ NH3+ .

в) гидрофобные – возникают между радикалами гидрофобных аминокислот.

 

Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

• копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

• способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

• транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

• способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь . Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.



Дата добавления: 2022-04-12; просмотров: 398;


Поиск по сайту:

Воспользовавшись поиском можно найти нужную информацию на сайте.

Поделитесь с друзьями:

Считаете данную информацию полезной, тогда расскажите друзьям в соц. сетях.
Poznayka.org - Познайка.Орг - 2016-2024 год. Материал предоставляется для ознакомительных и учебных целей.
Генерация страницы за: 0.007 сек.