Типы химических связей в молекулах белков.
Структура белковой молекулы.
Первичная,вторичная,третичная и четвертичная структура белков. Типы связей в белках. Особенности пептидной связи. Фибриллярные и глобулярные белки.
Структура белковой молекулы — сложная пространственная структура, обладающая первичным, вторичным, третичным и четвертичным уровнями организации. Особенности структурной организации белковой молекулы определяются первичным уровнем ее организации.
Первичная структура белковой молекулы — полипептидная цепь с линейной последовательностью аминокислот, связанных между собой за счет пептидной связи. Первичная структура белка наиболее прочная из всех.
Вторичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет скручивания линейной последовательности аминокислот первичной структуры с образованием спирали, многочисленные витки которой связаны между собой водородными связями.
Третичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, образующаяся за счет наложения одних частей спирали белковой молекулы на другие, формирования между этими частями различного рода связей: водородных ковалентных ионных, дисульфидных (при наличии аминокислоты цистеин), гидрофобных. Третичная структура имеет вид глобулы.
Четвертичная структура белковой молекулы — структура белковой молекулы, представляющая собой сложную пространственную организацию нескольких полипептидных цепей, связанных между собой за счет различных химических связей. Эти связи аналогичны таковым в третичном уровне организации белковой молекулы. Полипептидные цепи, принимающие участие в образовании четвертичной структуры белковой молекулы, могут быть одинаковыми или иметь различное строение.
Функции белков:
-Структурная функция.
- Ферментативная функция.
-Гормональная функция.
-Рецепторная функция.
-Транспортная функция.
-Резервная функция.
-Сократительная функция.
-Защитная функция.
Типы химических связей в молекулах белков.
Выделяют ковалентные и нековалентные связи.
Ковалентные:
а) пептидная связь - образется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α- аминогруппой другой аминокислоты, таким образом аминокислоты соединяются между собой в полипептидную цепь (формируется первичная структура белка) – С - N – О Н
б) дисульфидные связи образуются между SH- группами двух близко расположенных остатков аминокислоты цистеина (цис–S–S–цис), стабилизируют вторичную структуру белка (α- спираль)
Нековалентные: (способствуют стабилизации вторичной, третичной, четвертичной структуры белков)
а) водородные - образуются между водородом и электроотрицательным элементом (азот, фосфор, кислород) Н . . . . . О = С-
б) ионные - образуются между разноименными зарядами остатков аминокислот (отрицательно и положительно заряженных) СОО ⋅ ⋅ ⋅ NH3+ .
в) гидрофобные – возникают между радикалами гидрофобных аминокислот.
Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.
Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:
• копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;
• способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);
• транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;
• способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.
Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь . Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.
Дата добавления: 2022-04-12; просмотров: 398;