Классификация белков

Свойства белков

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью:

Такая связь образуется после выделения молекулы воды за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты. Продукт соединения аминокислот называют пептидом. В зависимости от количества остатков аминокислот, образующих пептиды, различают дипептиды, трипептиды и т.д. Продукты соединения многих аминокислот называют полипептидами. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

Многие полипептиды встречаются в свободном виде в тканях животных и растений. Так, простой полипептид глютатион является сильным восстановителем и легко подвергается окислению. Глютатион оказывает также большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие которых связано с превращением белков. Некоторые антибиотики, образующиеся микроорганизмами, например, грамицидин, являются полипептидами. Они применяются в медицине для борьбы с патогенными микроорганизмами.

Отдельные белки различаются по аминокислотному составу, т.е. по количеству образующихся из них при гидролизе аминокислот. Аминокислотная последовательность является специфичной для определенного белка. В настоящее время известен аминокислотный состав многих белков, однако последовательность расположения аминокислот установлена только для небольшого количества белков.

Все белки по форме молекул делят на две основные группы: фибриллярные и глобулярные. Молекулы фибриллярных белков (таких как миозин, коллаген, кератин) представляют собой нитевидно вытянутые полипептидные цепи; эти белки принимают участие в построении опорных тканей, особенно важно их участие в построении мышечной ткани (лат. фибрилла – волокно). Молекулы глобулярных (лат. глобулюс – шар) белков могут иметь форму от шаровидной (сильно скрученная спираль) до веретенообразновытянутой и даже палочковидной. К глобулярным принадлежит преобладающее количество белков животных, растений и микроорганизмов (таких как альбумины, глобулины, миоген). Глобулярные белки имеют наиболее высокую молекулярную массу, и чтобы уложиться в ограниченное, занимаемое молеку­лой пространство, полипептидная цепь сворачивается в разно­образные по форме белковые клубки, структура которых под­держивается водородными, дисульфидными, амидными и сложноэфирными связями. При нагревании белковых растворов или под действием спирта, кислот, щелочей и некоторых реагентов глобулярные белки могут превращаться в фибриллярные, теряя при этом свои нативные свойства. Определенная прочность структуры обеспе­чивается тем, что связей в белковой молекуле так же много, как и аминокислотных остатков. Большой размер, сложность строе­ния молекул белка обусловливают малую устойчивость ее, при расщеплении получаются полипептиды и аминокислоты (все продукты расщепления белков растворяются в воде).

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белков. Составом и последовательностью аминокислот в молекуле обусловлена первичная структура белка. Элементы первич­ной структуры белковой молекулы обычно имеют не линейную цепочку, а форму изогнутой спирали, так называе­мой α-спирали. В конфигурации α-спирали находится более по­ловины аминокислот природных нативных белков. Зная первичную структуру белка, можно написать полную его формулу.

Скрученность полипептидной цепочки в молекуле белка определяет его вторичную структуру. Длинные цепи белков изогнуты в виде спирали или образуют складки. Чаще всего распространена α-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру белка.

Если белковые молекулы изгибаются наподобие жгута и укладываются в клубок, образуя глобулу, то такую структуру белка называют третичной (конформация). При изменении конформации изменяются и свойства белка.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, функционирующие как единое целое. Такие комплексы называют четвертичной структурой белка (миоглобин).

Белки многих пищевых продуктов (мяса, молока, плодов, овощей, зерна, яиц и др.) чрезвычайно сложны по строению, и воздействие на эти продукты высокой температуры, спирта, некоторых солей может приводить к нарушению конфигурации белков, а, следовательно, к изменению их структуры и свойств.

Белки, состоящие из остатков α-аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам также являются амфотерными электролитами. Они могут диссоциировать и как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой как щелочь, поэтому в щелочном растворе молекулы белка будут заряжены отрицательно, а в кислом – положительно. Если через щелочной раствор белка пропускать электрический ток, то молекулы белка будут двигаться к аноду, а в кислом растворе – к катоду. В изоэлектрической точке, т.е. в той среде, в которой будет равенство положительных и отрицательных зарядов, и когда электрический заряд равен нулю, белковые молекулы остаются неподвижными и не передвигаются ни к аноду, ни к катоду. Изоэлектрическая точка разная для различных белков. Так, изоэлектрическая точка белка пшеничного зерна глиадина равна рН 7,1, белка кукурузного зерна зеина – рН 6,2, белка семян конопли эдестина – рН 5,5, яичного альбумина – рН 4,8. В изоэлектрической точке растворы белка наименее устойчивы и легко осаждаются.

Очень важным свойством белков является их растворимость. Многие белки растворяются в воде, другие – только в солевых растворах или в спирте определенной концентрации, а некоторые не растворяются вовсе. Степень растворимости белков в воде определяется видом и числом аминокислот, их расположением, величиной рН и кон­центрацией солей растворов. При равном количестве положительных (NН) и отрицательных (СООН) групп растворимость белка наименьшая, и он легко выпадает из раствора в осадок. Большинство белков имеет кислую реакцию, что способствует при физиологических условиях связыванию значи­тельного количества воды. Свя­зывание белком воды осуществ­ляется также его пептидными связями. Растворимость белков зависит от температуры: одни белки лучше растворяются при высокой, другие – при пониженной температуре.

С растворимостью белков в известной степени связана их усвояемость организмом человека. Легче всего усваиваются растворимые белки и почти не усваиваются белки нерастворимые. Растворимые белки при нагревании до +70….+80 ⁰с свертываются (денатурируют).

При удалении воды из белков их структура обычно нару­шается, однако сублимационная сушка, когда вода выморажи­вается при низких температурах под глубоким вакуумом, спо­собствует сохранению нативной (первоначальной) структуры белков.

Белковые частицы нерастворимых белков мяса, рыбы, сыра и других продуктов находятся в набухшем состоянии. Эти белковые частицы способны при определенных условиях соединяться в крупные желеобразные белковые образования (студень, простокваша, творог), массовая доля воды в которых зависит от температуры, кислотности и других факторов.

Белки оптически деятельны, так как они состоят из молекул аминокислот, которые являются оптически активными. Белки в растворах вращают плоскость поляризации влево, и только белок гемоглобин вращает плоскость поляризации вправо.

Классификация белков

В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). К простым относят белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты и аммиак, к сложным – белки, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы, называемой простетической. (табл. 25)

Простые белки

К простым белкам относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды.

Протаминыотличаются небольшим молекулярным весом, не превышающим 10000. Растворимы в воде, обладают щелочной реакцией, так как в молекуле этих белков содержится до 80 % остатков диаминомонокарбоновых кислот. Протамины находятся преимущественно в икре и молоках некоторых пород рыб.

Гистоны по свойствам близки к протаминам, растворимы в воде, а их растворы обладают щелочной реакцией. При нагревании денатурируются. Встречаются они в животных продуктах, некоторые из гистонов входят в состав гемоглобина крови.

Альбумины растворимы в воде. При кипячении свертываются (миоальбумин при 45 ⁰С, миоген при 60 ⁰С) и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка, некоторые из них получены в кристаллическом виде. При действии на их водные растворы сернокислого аммония высаливаются. Содержат много серы – до 2,25%. Это хорошие белки для питания (особенно молодых организмов) благодаря входящей в их состав серосодержащей аминокислоте – цистину. Важнейшим представителями этих белков являются альбумин яичного белка (овальбумин), лактоальбумин (белок молока), сывороточный альбумин крови, лейкозин пшеницы, легумелин гороха. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняется денату­рацией альбуминов. Чтобы предупредить переход альбуминов в холодную воду, продукты, содержащие их, при варке кладут в горячую воду.

Глобулины нерастворимы в чистой воде, но в 5 – 15%-ных растворах нейтральных солей растворяются, хорошо высаливаются, при нагревании свертываются. Растительные глобулины содержат больше азота, труднее высаливаются и свертываются, чем животные. Потери белковых веществ мя­са, посоленного до варки, за счет растворения глобулинов зна­чительно больше, чем сваренного без соли.

Глобулины широко распространены в пищевых продуктах. В горохе содержится белок легумин, в сое – глиципин, в семенах фасоли – фазеолин, в картофеле – туберин, в крови – фибриноген, в молоке – лактоглобулин, в яйцах – яичный глобулин; важнейший белок мышц – миозиноген.

Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60 – 80 %-ном этиловом спирте, тогда как другие белки в спиртовых растворах указанной концентрации денатурируют и выпадают в осадок. Проламины встречаются только в семенах растений. К ним относятся глиадин семян пшеницы и ржи, гордеин семян ячменя, зеин семян кукурузы, авенин семян овса.

Глютелины встречаются исключительно в семенах злаковых и зеленых частях растений. Эти белки нерастворимы в воде, нейтральных солях и спирте, но растворимы только в слабых растворах щелочей. Типичным представителями таких белков являются глютелин пшеницы и ржи, оризенин риса, глютелины кукурузы, ячменя, овса.

Проламины и глютелины при замешивании муки с водой образуют клейковину теста, благодаря которой оно приобретает эластичность.

Протеиноиды нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах. Встречаются они только в тканях животных. К протеиноидам относятся коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт и рогов. Все протеиноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами. Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56 – 100 ^оС, переходит в растворимый клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд. Полагают, что образование глютина является результатом распада сложных мицелл коллагена на более простые.

Таблица 25