Общая характеристика белков

Азотистые вещества

Вещества, в состав которых, кроме углерода, водорода и кислорода, входит азот, называются азотистыми; они подразде­ляются на высокомолекулярные – белковые (на долю которых приходится 96 – 98% азота пищевых продуктов) и низкомолеку­лярные – небелковые.

К небелковым азотистым веществам относятся продукты расщепления белков (полипептиды, аминокислоты, амиды аминокислот, нуклеиновые кислоты) и образую­щиеся при порче товаров (амины, аммиак, и др.), а также ал­калоиды (пиперин перца, никотин, соланин, кофеин чая, теобро­мин какао), пуриновые основания, меланоидин, меланины (темноокрашенные продукты окисления аминокислоты тирози­на), нитриты (соли азотистой кислоты), нитраты и др.

В некоторых пищевых продуктах находятся азотсодержащие соединения – производные ксантина (кофеин и теобромин), алкалоиды, гликозиды, представляющие собой соединения азотистых веществ с сахарами (амигдалин в горьком миндале, соланин в картофеле, синигрин в хрене).

Многие из них участ­вуют в образовании специфических вкуса и аромата продуктов, а также в стимулировании деятельности пищеварительных желез. При хранении количество небелковых азотсодержащих веществ увеличивается. От общего количества азотсодержащих веществ на их долю приходится (в %): в мясе – 6,5 – 10; в рыбе – 8 – 38; в плодах и овощах – 1,7 – 30.

Из азотистых соединений наиболее важное значение для питания человека имеют белки, которые встречаются в пищевых продуктах в значительно больших количествах, чем другие азотистые вещества.

Аминокислоты являются основными структурными компонентами молекул белка и в свободном виде появляются в пищевых продуктах в основном в процессе распада белка. Полипептиды и аминокислоты полезны для организма, как и белки.

Амиды аминокислот содержатся в растительных продуктах в качестве естественной составной части. Так, в спарже находят 0,2 % амида аспарагина, а в капусте его 0,3 %.

К нуклеиновым кислотам относятся рибонуклеиновая (РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК) кислоты. Нуклеиновые кислоты играют большую роль во внутриклеточном обмене веществ, так как несут генетическую информацию и определяют тип и строе­ние белков в клетке. Они влияют также на активность к прора­станию картофеля и овощей при хранении. Входящие в состав нуклеотидов пуриновые азотистые основания (аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин) – биологи­чески активные вещества.

Производные пурина – алкалоиды чая и кофе (кофеин), шоколада и какао-порошка (теобромин) – оказывают возбуждающее действие на нервную и сердечно-сосудистую системы при употреблении напитков чая, кофе и какао или шоколада.

Пиперин повышает аппетит и усвояемость пищи; никотин, соланин и амины – яды; меланоидин, меланины и нитриты пищевой ценности не имеют.

Аммиачные соединения встречаются в пищевых продуктах в малых количествах в виде аммиака и его производных. Аммиак представляет собой один из конечных продуктов распада белка. Значительное содержание аммиака и аминов указывает на гнилостное разложение белков пищевых продуктов. Поэтому при исследовании свежести мяса и рыбы часто определяют содержание в них аммиака.

К производным аммиака относятся моноамины СН₃NН₂, диметиламины (СН₃)₂NН и триметиламины (СН₃)₃N, которые обладают специфическим запахом. Метиламин – газообразное вещество с запахом, сходным с аммиаком; содержится в некоторых растениях. Диметиламин – газообразное вещество с запахом, напоминающим запах селедочного рассола; чаще всего образуется при гниении белков рыбы и некоторых других продуктов. Триметиламин – газообразное вещество, содержащееся в заметных количествах в селедочном рассоле; в концентрированном виде обладает запахом, сходным с аммиаком, но в слабых концентрациях имеет запах гнилой рыбы.

Нитраты, т.е. соли азотной кислоты, в качестве естественного соединения пищевых продуктов, как правило, встречаются в незначительных количествах. Но в некоторых продуктах количество нитратов оказывается заметным. Так, в крапиве в пересчете на сухое вещество содержится до 5 % нитратов. Значительное содержание нитратов в тыкве и кабачках затрудняет производство из них консервов в жестяной таре, так как нитраты сильно разъедают полуду и жесть банок.

Нитриты вводят в очень малых количествах при посоле мяса и в колбасный фарш для придания мясу розового цвета. Но нитриты обладают высокой токсичностью, поэтому их количество при посоле мяса и производстве колбасных изделий строго лимитируется. Так, в мясной колбасный фарш добавляется раствор нитрита из расчета не более 0,005% массы мяса.

Азотистые вещества при обработке продуктов претерпевают сложные превращения, приводящие к изменению цвета продук­тов. Так, потемнение цвета продуктов, сопровождающееся ино­гда появлением постороннего запаха и специфического вкуса, наблюдается при очистке картофеля, грибов, яблок, сушке пло­дов, овощей, молока, яиц, при выпечке хлеба, приготовлении плодово-ягодных и овощных соков, кондитерских изделий, во время хранения некоторых продуктов.

Реакции потемнения продуктов бывают ферментативного и неферментативного характера. Потемнение продуктов без на­гревания зачастую объясняется действием ферментов на фено­лы, тирозин и другие вещества. Потемнение пищевых продук­тов при хранении, варке и сушке чаще вызывается химическими реакциями, которые называются меланоидиновыми, а получаю­щиеся при этом продукты – меланоидинами. В реакциях меланоидинообразования, в которых участвуют карбонильные группы редуцирующих сахаров и аминокислоты, пептиды или белки, различают две стадии: 1) окислительно-восстановитель­ное взаимодействие сахаров (или альдегидов) с аминокисло­тами с образованием не имеющих коричневой окраски проме­жуточных продуктов; 2) альдегидно-аминную полимеризацию промежуточных продуктов и альдегидную конденсацию с обра­зованием окрашенных в коричневый цвет различных сложных соединений.

Меланоидиновые реакции протекают и при комнатной тем­пературе хранения, но более интенсивно – при большой кон­центрации сухих веществ. Так, натуральное молоко для течения реакции надо долго кипятить, в сухом и сгущенном молоке, где сухих веществ больше, сахароаминная реакция идет при темпе­ратуре хранения, но медленно, а при непродолжительном не­сильном нагревании – очень быстро. При температуре выше 120 °С в реакцию вовлекаются не только простые сахара, но и сахароза, мальтоза и даже декстрины. Вначале образуются карбонильные соединения – фурфурол, оксиметилфурфурол, метилглиоксаль и др., которые реагируют с аминокислотами, пептидами, белками тем интенсивнее, чем выше их концентрация в растворе.

В слабощелочной, нейтральной и слабокислой средах реак­ция меланоидинообразования протекает с различной скоростью и образованием разных продуктов.

При меланоидинообразовании снижается питательная цен­ность продуктов вследствие разрушения важных аминокислот. Например, при длительном хранении сухого молока и яичного порошка снижается количество лизина.

Белки

Белки – наиболее сложные из азотистых соединений и это самая ценная в пищевом отношении составная часть продукта. Они являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению, раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных тканей – соединительных, хрящевых и костных, образование гормонов, витаминов, антител, ферментов, участие в формировании клеточного субстрата. Белки входят в состав межклеточных веществ и всех жидкостей организма, кроме нормальной мочи и желчи. Клетка любого растительного и животного организма содержит смесь разных белков в виде важнейшей части протоплазмы и клеточного ядра. В животных в отличие от растений клеточные оболочки состоят из белков.

Белки пищи используются для построения белков тела человека, участвуют в энергетическом балансе организма. Белки непрерывно разрушаются, и поэтому организму необходимо их ресинтезировать, обновлять.

Растения способны синтезировать белки из углеводов и неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для образования белков используют белки растений и животных.

При недостатке белка в питании у детей замедляется рост и развитие, у взрослых возникают глубокие изменения в печени, нарушается жизнедеятельность половых и щитовидной желез, снижаются память и работоспособность, повышается чувствительность к инфекционным заболеваниям. При избыточном количестве белков в пище в крови накапливаются продукты неполного окисления, повышается количество мочевины, появляются свободные аминокислоты.

Общая характеристика белков

От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле, кроме углерода, водорода и кислорода, всегда содержатся азот, часто сера, реже фосфор, железо, медь, йод, марганец, кальций и др. Состав белков каждой клетки и каждого биологического вида организмов отличается большим разнообразием и в тоже время строгим постоянством.

Белки, несмотря на их огромное разнообразие по основным элементам, входящим в молекулу, мало различаются между собой. В молекуле белка углерод занимает 50,6 – 54,5%; кислород – 21,5 – 23,5; азот – 15,0 – 17,6; водород – 6,5 – 7,3; сера – 0,5 – 2,5%. Содержание других элементов в молекуле белка составляет от 0,3 до 0,00001% (табл. 24).

Содержание азота в белке является наиболее характерным и в большинстве составляет в среднем 16%, поэтому по содержанию белкового азота в пищевых продуктах часто вычисляют процентное содержание белка.

Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1 000 000 и выше. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко и кровь), сиропообразном (яичный белок) и твердом (волосы, шерсть, кожа).

Обычно белки представляют собой аморфные вещества, но некоторые из них могут быть выделены в кристаллическом виде, например яичный и молочный альбумины, эдестин – белок конопляного семени, казеиноген молока, гемоглобин крови. Кристаллы белков не растворяются в воде, а только набухают.

Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом. При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относят спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов, растворы сернокислого аммония и многие другие. При гидратации объем молекулы белка увеличивается, но он всегда будет меньше суммы первоначального объема белка и воды, участвующих в их взаимодействии.

Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы – гели (в которых вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной). Высушенный гель, помещенный в воду, жадно ее впитывает и набухает. Явление, обратное набуханию, – отделение воды от геля – называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши.

С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих пищевых продуктов. Так, приготовление теста в хлебопечении и макаронном производстве связано с набуханием белков. При изготовлении солода зерно набухает и прорастает. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения (они уплотняются, снижается их способность к гидролизу, растворимости). Примером этого может служить крупа из бобовых или их семена, набухаемость которых после длительного хранения ухудшается.

Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов (температуры, органических растворителей, кислот, солей) теряют свои нативные свойства, свертываются и выпадают в осадок. Этот процесс носит название денатурации. Денатурированные белки теряют способность к растворению в воде, растворах солей или спирта, изменяется форма молекулы. Сущность процесса денатурации белков сводится к потери ими гидрофильных и приобретении гидрофобных свойств. Денатурация часто сопровождается коагуляцией – слипанием белковых молекул в комки. (Белки мяса, рыбы при нагревании коагулируют, их способность связывать воду снижается, соответственно они теряют часть влаги, а масса при варке и жарке уменьшается). Денатурированные белки легче поддаются воздействию гидролитических ферментов и лучше усваиваются (усвояемость белков мяса и рыбы после варки и жарки повышается, так как белковая молекула в результате такой обработки теряет устойчивость к действию ферментов).

Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при 50 – 60 ^оС, а в сильно кислой среде (рН ниже 4) и сильно щелочной (рН больше 10) все пищевые белки денатурируют при 37 °С. Чем выше температура и продолжительность нагревания белков, тем сильнее уменьшается их набухаемость и водопоглотительная способность. Примером тепловой денатурации белков может служить свертывание белка при варке яиц. Некоторые белки способны денатурироваться при охлаждении до –10 ⁰С и ниже. Денатурация белков происходит в процессах пище­вых производств: при выпечке мучных хлебных и кондитерских изделий, сушке молока, яиц, макарон, овощей, плодов, рыбы, грибов. В натуральном состоянии белок поступает в пищу со свежими продуктами – молоком, овощами, фруктами.

При термической денатурации наблюдаются наруше­ние водородных связей и гидрофобных взаимоотношений, раз­рушение ферментов, в связи с чем, продукты предохраняются от автолиза.

При кислотной денатурации (скисание молока и др.) разру­шению ионных связей способствуют превращение Н⁺ и СО^- в незаряженные группы СООН, разрушение водородных связей между незаряженными имидозольными остатками и другими группами; в результате разрыхляется структура и изменяется форма молекулы.

Различают обратимую и необратимую денатурацию белков. При осаждении белков с помощью растворов нейтральных солей NaCl, MgSO₄, (NH₄)₂SO₄ белки не меняют свои свойства и при удалении солей вновь могут перейти в растворимое состояние. Методом высаливания можно разделить белки на фракции, при этом следует учитывать, что разные белки осаждаются при различных концентрациях растворов солей. Так, прибавление к раствору белка раствора сернокислого аммония крепостью менее 65% приводит к осаждению белка глобулина, а белок альбумин при этом остается в растворе, и только после прибавления 65%-ного раствора сернокислого аммония осаждается и альбумин. Высаливание объясняется связыванием ионами соли воды, которой становится недостаточно для растворения белков.

Соли тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути) осаждают белки необратимо. На этом свойстве основано удаление белков из растворов при определении сахаров, витамина С.

Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы. Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением солей тяжелых металлов в растворы получают осадки белков. Пользуются также цветными реакциями на белки: пробой Милона на тирозин, ксантопротеиновой реакцией на циклические аминокислоты, пробой Адамкевича на триптофан, нингидроновой реакцией на содержание очень малых количеств белка.