Вопрос 31. Микрофиламенты и внутриклеточные движения

1. Микрофиламенты, их функции и состав. Актин и миозин

2. Роль актина и миозина в разных типах эукариотических клеток

3. Движение протоплазмы в эукариотических клетках

1. Микрофиламенты представляют собой очень тонкие и длинные нитевидные белковые структуры, встречающиеся во всей цито­плазме. Они обусловливают вязко-эластичную, тиксотропную консистенцию цитоплазмы и обеспечивают внутриклеточные движения, включая сокращение фибрилл в мышечных волокнах. функиии микрофиламентов:

• ответственны за перемещение.

• хлоропластов, которые могут изменять свое положение в за­висимости от освещения;

• клеточных ядер;

• пузырьков;

• участвуют:

• в фагоцитозе (но, не в пино- или экзоцитозе);

• образовании перетяжки при клеточном делении (здесь дей­ствует кольцо из пучков микрофиламентов, опоясывающих клетку);

• движении хроматид и хромосом при делении ядра. Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии микрофиламентов из актина (актиновых нитей) с миозином. Актин — глобулярный белок, он составляет 5—15% всего клеточ­ного белка и является важнейшим белком эукариотических клеток. Глобулярный актин (гамма-актин) полимеризуется в актиновые филаменты (F-актин), состоящие из двух закручен­ных друг около друга спиралей (диаметром около 6 нм, длиной несколько мкм). Актин образует трехмерную сеть из большого числа нитей или пучки не менее чем из 20 нитей. В клетке су­ществует обратимое равновесие: гамма-актин — F-актин — пучки F-актина.

Миозин в эукариотических клетках содержится в меньшем ко­личестве (0,3—1,5% клеточного белка), чем актин. Нитевидная молекула миозина (молекулярная масса более 450 000, длина 150 нм) состоит из двух больших и нескольких малых субъеди­ниц, образующих длинную двойную спираль. Один конец этой спирали несет две головки. Конец с головками катализирует расщепление АТФ (миозиновая АТФаза) и может специфиче­ски связываться с актином. Актин активирует АТФазу. При расщеплении АТФ освобождается энергия, необходимая-для внутриклеточных движений.

Что касается прокариот, то у сине-зеленых водорослей, спо­собных к скользящему движению, и у бактерий существуют микрофиламенты (диаметром 4—6 нм) неизвестной химиче­ской природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим дви­жением.

2. В мышечных клетках молекулы миозина объединены в толстые (до 20 нм) миозиновые фрагменты (нити). Актиновые и миозиновые нити образуют в мышечных клетках сократимый акто-миозиновый комплекс.

В клетках немышечного типа миозиновые филаменты не обна­ружены (исключение составляют лишь некоторые амебы). Од­нако после выделения из этих клеток миозин может полимери-зоваться в филаменты. Выделенный из клеток немышечного типа комплекс F-актина с миозином, не соединенным в фила­менты, расщепляет АТФ и при этом сокращается. Это сокра­щение способен тормозить третий белок с большой молеку­лярной массой (270 000), соединяющий нити актина в сеть. Тормозящий белок образует вместе с актиновыми филамента-ми относительно жесткую сеть (цитоскелет). При локальном изменении среды (повышение рН или концентрации Са⁺²) тормозящий белок отделяется от актина, а миозин в этом слу­чае может присоединяться к концам актиновых нитей; фила­менты смещаются относительно друг друга и объединяются в пучки, что приводит к сокращению.

3. Движение протоплазмы наблюдается почти во всех эукариоти­ческих клетках (его скорость составляет 1—6 см/ч). Органеллы перемещаются вместе с протоплазмой, не течет только эктоплазма. Этот процесс лежит в основе амебоидного движения. В растительных клетках может создаваться бесконечный ток протоплазмы вокруг центральной вакуоли. У амеб происходят локальные сокращения сети из актиновых (и миозиновых, ес­ли они имеются) филаментов, благодаря чему эндоплазма от­тесняется в другой участок клетки.

В гигантских клетках некоторых водорослей с бесконечным вращательным течением протоплазмы пучки актиновых фила­ментов лежат на границе экто- и эндоплазмы - именно там, где, как полагают, должны действовать движущие силы.