Стереохимия аминокислот

Получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны, так как они содержат асимметрический атом углерода. Это α-углерод в цепи аминокислоты. Поэтому, аминокислоты существуют в двух пространственных конфигурациях (D и L), являющихся зеркальными изомерами (рис. 5-1).

Все природные аминокислоты принадлежат к L-ряду. D-аминокислоты в белках не встречаются, но в живой природе они довольно широко распространены. Например, D-аминокислоты – непременный компонент клеточных стенок бактерий.

2 изомера аминокислоты аланин:

Рис. 5-1. Стереоизомерия аминокислот на примере аланина

Ι. Аминокислоты с гидрофобным радикалом

(содержат группы –СН₂–, –СН₃, ароматические кольца)

1. Аланин – ала

2. Валин – вал

3. Лейцин – лей

4. Изолейцин – иле

5. Метионин – мет

6. Фенилаланин – фен

7. Триптофан – три

8. Пролин – про

ΙΙ. Аминокислоты с гидрофильным не заряженным радикалом

(содержат группы –ОН, –SН, амидную)

1. Глицин – гли

2. Серин – сер

3. Треонин – тре

4. Цистеин – цис

5. Тирозин – тир

6. Аспарагин – асн

7. Глутамин – глн

ΙΙΙ. Аминокислоты с гидрофильным, заряженным отрицательно, радикалом

1. Аспарагиновая кислота – асп

2. Глутаминовая кислота – глу

Рис. 5-2. Классификация аминокислот

ΙV. Аминокислоты с гидрофильным, заряженным положительно, радикалом

1. Лизин – лиз

2. Аргинин – арг

3 Гистидин – гис