Катаболизм аминокислот
Катаболизм аминокислот включает два этапа:
1. дезаминирование, заключающееся в отщеплении аминогруппы с образованием a -кетокислоты
2. катаболизм углеродного скелета, то есть a -кетокислоты.
Катаболизм аминокислот в организме животных происходит в двух различных ситуация. В нормальных условиях, когда в диете присутствует избыточное количество белка, и, следовательно после переваривания и всасывания много аминокислот дезаминируются, а углеродный скелет ( a -кетокислота) или используется для конверсии в запасной жир, или для окисления и извлечения энергии. При голодании разрушаются белки тканей, и получившиеся после дезаминирования кетокислоты могут служить как для глюконеогенеза, так и для окисления.
Дезаминирование - это превращение аминокислот в соответствующие a -кетокислоты в результате отщепления аминогруппы в виде аммиака. Реакция сопровождается окислением, поэтому называется окислительным дезаминированием . Наиболее широко распространенной реакцией является окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты, катализируемое NAD-зависимой дегидрогеназой:
Обмен глутамата |
Эта реакция обратима, но ее основная роль заключается в дезаминировании, хотя в некоторых органах она может протекать в сторону синтеза глутаминовой кислоты. В ходе дезаминирования глутамата аминогруппа сразу превращается в ион аммония, поэтому эта реакция называется прямое окислительное дезаминирование . Другие аминокислоты дезаминируются непрямым путем , включающим два этапа:
1. трансаминирование с a -кетоглутаратом с образованием глутамата
2. окислительное дезаминирование глутамата.
Непрямое дезаминирование. Судьба аминного азота и a -кетокислот |
Катаболизм углеродных скелетов , полученных в результате дезаминирования аминокислот, приводит к образованию либо ацетил-СоА , а далее из него жиров или кетоновых тел ( кетогенные аминокислоты ), или образованию метаболитов, способных включаться в глюконеогенез ( гликогенные аминокислоты ) и поддерживать уровень глюкозы в крови при голодании.
Катаболизм углеродных скелетов аминокислот |
Обезвреживание аммиака . Образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак (при физиологических значениях рН аммиак находится в виде ионов аммония) токсичен и должен быть выведен из организма. Ион аммония может прямо включаться в биологические молекулы несколькими способами:
· восстановительное аминирование a -кетоглутарата с образованием глутамата при участии глутаматдегидрогеназы (обратная реакция): a -кетоглутарат + NH3 + NADH → Glu + NAD+ Эта реакция происходит в малом объеме и не имеет большого значения, для обезвреживания аммиака, хотя используется для образования глутаминовой кислоты
· образование амида глутаминовой кислоты - глутамина при участии глутаминсинтетазы: Glu + NH3 + ATP → Gln +ADP + H3PO4. Эта реакция происходит во многих тканях, но наиболее важна для нервной ткани, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Глутамин выполняет функцию транспортной формы аммиака. В печени он расщепляется под действием глутаминазы на глутамат и аммиак, а последний включается в процесс синтеза мочевины: Glu + Н2О → Glu + NH3. Кроме того, глутамин представляет собой резерв аммиака, необходимый в почках для компенсации ацидоза . В этом случае активность глутаминазы почек увеличивается, и ион аммония выводится в виде солей аммония, компенсируя при этом излишнее количество протонов
· образование карбамоилфосфата путем конденсации NH3, CO2 и АТФ, катализируемое карбомоилфосфатсинтетазой I (фермент действует в митохондриях). Эта реакция происходит в печени и является начальной стадией синтеза мочевины - конечного продукта метаболизма азота: NН3+СО2+2АТР+Н2О → H2N-СО-РО3Н2+2ADP+Н3РО4
Дата добавления: 2019-02-08; просмотров: 879;