Химические модификация

Фосфорилирование по –OH группам Тре, Тир, Сер.

Фосфорилирование – процесс присоединения к ОН группе треонина, серина, тирозина фосфатной группы.

Сер-СН2-ОН + Н3РО4 -> Сер-СН2-О-РО3Н2 +Н2О

- участвует в формировании сложных белков – фосфопротеидов;

- используется в качестве одного из механизмов регуляции функциональной активности белков (ковалентная модификация)

2. Гликозилирование- ферментативный процесс присоединения остатков сахаров к органической молекуле (Получение гликопротеидов).

*О-гликозидные связи (-ОН группа Сер, Тре, Тир)

Сер-СН2-ОН + С6Н12О6 -> Сер-СН2-О-С6Н12О6 + Н2О

*N – гликозидные связи (амидная группа Асн)

Асн-СН2-СОNН2 + С6Н12О6 -> Асн-СН2-СОNH-C6H12O6

3. Метилирование – процесс присоединения метильной группы к аминокислоте.

Лиз-R-NH3++(-CH3) -> Лиз-R-NH-CH3 +H⁺

S-аденозилметионин – источник метильных групп; участвует в регуляции функций белков-гистонов

4. γ- карбоксилирование – модификация глутаминовой кислоты (введение в нее карбоксильной группы) в молекуле белка, которая осуществляется с участием витамина К. Благодаря гамма-карбоксилированию, возрастает способность протромбина связывать ионы Ca2+ и превращаться в тромбин.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами( лигандами). У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами (активный центр). Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

Лиганды

Взаимодействие белка с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция». Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции преобладает над десорбцией, то это уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд».

Виды лигандов:

1) Лиганд белка-фермента – субстрат.

2) Лиганд траспортного белка – транспортируемое вещество.

3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) – антиген.

4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора – гормон или нейромедиатор.

Белок может изменять свою конформацию не только при взаимодействии с лигандом, но и в результате любого химического взаимодействия. Примером такого взаимодействия может служить присоединение остатка фосфорной кислоты.

В природных условиях белки имеют несколько термодинамически выгодных конформационных состояний. Это нативные состояния (природные). Natura (лат.) – природа.

1. ФЕРМЕНТЫ. ВИТАМИНЫ

Ферменты: химическая природа, классификации, номенклатура. Изоферменты, проферменты. Ферменты простые и сложные. Кофакторы ферментов, их классификация и роль в катализе. Свойства ферментов как биологических катализаторов: эффективность, специфичность действия, зависимость активности ферментов от концентрации субстрата, температуры и рН среды.

Ферме́нты, или энзи́мы — высокоспецифичные белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.