Уровня:первичная,вторичная,третичная,четвертичная.

СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

1.1 белки как природные биополимеры: полипептидная теория строения белков, классификация белков по структуре, функциям. Уровни структурной организации белковых молекул. Первичная структура белков, ее видовая специфичность. Полиморфизм белков. Гомологичные белки.

Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков альфа-аминокислот, определенным образом соединённых в цепочку пептидными связями.

1)П о л и п е п т и д н а я т е о р и я с т р о е н и я б е л к о в-ПредложенаЭ.Фишером. Согласно теории основой структуры белка признана полипептидная цепь. Эта цепь построена из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

2)Классификация белков по структуре:

Классификация белков по функциям:

· Ферменты.( трипсин)

· Структурные-коллаген, эластин, кератин, фиброин.

· Питательные белки- обеспечивают растущий организм аминокислотами, фосфором и кальцием. К ним относится казеин.

· Сократительные белки- миозин и актин.

· Транспортные белки

· Защитные-Иммуноглобулины,фибриноген,тромбин.

· Рецепторные белки-сигнальные молекулы(гормоны,нейромедиаторы)

· Регуляторные белки- инсулин, глюкагон

Аминокислотный состав белков

Все белки, являясь по химической природе полипептидами, тем не менее отличаются друг от друга строением и свойствами. Эти различия обусловлены тем, какие аминокислоты входят в состав данного белка, в каком количественном соотношении они представлены, в какой последовательности они соединены в полипептидную цепочку. Аминокислоты так же играют важную роль и в структурной организации и в метаболизме живых объектов. Они так же выполняют функции структурную, энергетическую, пластическую и др. В медицине аминокислоты применяют в смеси или отдельно, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях ЦНС.

Уровни структурной организации белковых молекул

уровня:первичная,вторичная,третичная,четвертичная.

Конфигурация- линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных между собой ковалентными связями (первичная структура).

Конформация- способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме пространства.

4)Первичная структура – это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями.

Закодирована в днк. Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре.

2. Вторичная структура – характер (способ) упаковки остова полипептидной цепи, формирующейся за счет взаимодействия между собой соседних (близко расположенных) аминокислотных радикалов. Вторичная структура может иметь упорядоченный характер (α-спираль, β-структура, коллагеновая спираль и др.) или иметь вид неупорядоченного (статистического) клубка.

3. Третичная структура – способ укладки всей полипептидной цепи в определенном объеме пространства, обусловленный взаимодействием удаленных друг от друга по ходу полипептидной цепи аминокислотных радикалов, а также за счет их взаимодействия с окружающими белковую молекулу молекулами растворителя с образованием определенной трехмерной пространственной структуры.

4. Четвертичная структура – есть пространственное взаиморасположение протомеров в молекуле белка, имеющего олигомерную структуру. Этот термин применим только к тем белкам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, именуемых протомерами.

Видовая специфичностьпроявляется в том, что структура белков животных, относящихся к разным видам, неодинакова. Первичная структура определяется составом аминокислот и последовательностью их соединения в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты или замене ее другой ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при разном сочетании 20 аминокислот, огромно. Разнообразие первичной структуры белков лежит в основе их видовой специфичности.

Полиморфизм белков

Полиморфный белок(изобелок)- выполняющих одинаковые функции в организмах одного биологического вида, но различающихся по свойствам. Существование разных форм белка, выполняющих одинаковые или очень сходные функции (изобелки)

1.2 Уровни структурной организации белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная), виды связей и взаимодействий, участвующих в их формировании и стабилизации. Зависимость конформации белков от их первичной структуры. Надмолекулярные белковые комплексы, примеры

1. Первичная структура – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура – характер (способ) упаковки остова полипептидной цепи, формирующейся за счет взаимодействия между собой соседних (близко расположенных) аминокислотных радикалов. Вторичная структура может иметь упорядоченный характер (α-спираль, β-структура, коллагеновая спираль и др.) или иметь вид неупорядоченного (статистического) клубка.

3. Третичная структура –способ укладки всей полипептидной цепи в определенном объеме пространства, обусловленный взаимодействием удаленных друг от друга по ходу полипептидной цепи аминокислотных радикалов, а также за счет их взаимодействия с окружающими белковую молекулу молекулами растворителя с образованием определенной трехмерной пространственной структуры.

4. Четвертичная структура – есть пространственное взаиморасположение протомеров в молекуле белка, имеющего олигомерную структуру. Этот термин применим только к тем белкам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, именуемых протомерами.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

1) α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров L-аминокислот. Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Эта конформация – наиболее устойчивая, отвечает минимуму свободной энергии.

2) β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация).Формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями. Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного β-складчатого слоя.

3) Нерегулярная структура -тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.

Третичная структура — трехмерное пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.

В стабилизации третичной структуры принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· водородные связи;

· гидрофобные взаимодействия.