Взаимное расположение субъединиц в пространстве, а также совокупность субъединичных контактов и взаимодействий носит название четвертичной структуры белковой молекулы.

На поверхности каждой субъединицы имеются зоны, получившие название «контактных площадок», за счет которых одна субъединица взаимодействует с другой. Контактные площадки двух соседних субъединиц комплементарны друг другу, т.е. они пространственно и функционально дополняют друг друга.

Крупные надмолекулярные белковые комплексы являются самоорганизующимися системами. Они могут состоять из множества молекул, состоящих, в свою очередь, из субъединиц.

Актомиозин - белковый комплекс, который образуется при смешивании актина и миозина. В присутствии АТФ и Mg актомиозиновый комплекс диссоциируетс резким снижением вязкости.

Пируватдегидрогеназный комплекс – комплекс, включающий в себя 3 фермента, 3 кофактора (простетическая группа, связанная с апоферментом прочно ковалентно), 2 кофермента (простетическая группа, связанная с апоферментом непрочно нековалентно; малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулы фермента):

Е1 — пируватдегидрогеназадекарбоксилирующая.

Простетическая группа — активная форма витамина В1 — тиаминпирофосфат.

Е2 — дигидролипоилацетилтрансфераза.

Простетической группой является витаминоподобное вещество — липоевая кислота, которая, присоединив 2 атома водорода, может превращаться в дигидролипоил.

Коферментом является активная форма пантотеновой кислоты — НS-КоА, она принимает ацетильный остаток от липоевой кислоты.

Е3 — дигидролипоилдегидрогеназа .

Простетическая группа — флавинадениндинуклеотид (ФАД) — активная форма витамина В2.

Коферментом является активная форма витамина PP — никотинамидадениндинуклеотид (НАД+).

1.3 Физико-химический свойства белков: растворимость, ионизация и гидратация. Химические модификации белков (фосфорилирование, гликозилирование, гамма-карбоксилирование, метилирование). Избирательное взаимодействие белков с ли-гандами как основа выполнения белками своих функций.

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются: высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм (это последнее свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).