Химическая природа.

Все ферменты – белки, имеющие, как и другие белки, первичную, вторичную, третичную и часто четвертичную структуру. Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Молекулы ферментов, представляющие собой простые белки (однокомпонентные), целиком построены из полипептидных цепей и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Примером ферментов такого рода являются гидролитические ферменты пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим и др. Большинство природных ферментов относится к сложным белкам (двукомпонентным), содержащих в составе своей молекулы помимо полипептидных цепей небелковый компонент. Как белковая часть такого сложного фермента (апофермента), так и небелковый компонент его молекулы (кофермент) в отдельности лишены ферментативной активности. Только соединившись вместе и образовав так называемый холофермент (полный фермент), они приобретают свойства, характерные для биокатализаторов. В роли коферментов могут выступать различные соединения. Так, ряд коферментов является производными витаминов. По химическому строению многие коферменты представляют собой нуклеотиды, некоторые – органические производные фосфорной кислоты или пептиды и их производные (например, фолиевая кислота, глутатион, КоА). Таким образом, между ферментами, нуклеотидами и витаминами существует определенная функциональная связь.

Номенклатура.

· Тривиальная (исторически сложившаясяся название фермента). Например, пепсин, трипсин.

· Рациональная (название субстрата и характер катализируемой реакции + АЗА). Например, сукцинатдегидрогеназа.

· Систематическая (химическое название субстрата: тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов) и суффикс «аза»)

Классификация ферментов. По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов

ü 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза,алкогольдегидрогеназа

Дегидрогеназы.В этот подкласс входят ферменты, катализирующие реакции дегидрирования (отщепления водорода). В качестве акцепторов электронов используются коферменты NAD⁺, NADP⁺, FAD, FMN

Оксидазы.Акцептором электрона служит молекулярный кислород.

Оксигеназы (гидроксилазы) -атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату.

ü 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтранс-феразы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфо-трансферазы).

ü EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.

ü EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

ü EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

Изомеразы могут катализировать внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции, осуществляя взаимопревращения альдоз и кетоз, кетонных и енольных групп, перемещения двойных связей внутри молекулы

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют "мутазой"

ü EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений