Строение белковой молекулы.

<3 4 567 8 9 >

Молекула белков имеет вид длинных цепей, которые состоят из 50-1500 аминокислот, соединенных прочной ковалентной азот-углеродной связью, называемой пептидной связью (– СО – NH – ), а образовавшееся соединение называется пептидом.

H O

\ ׀ ׀ //

N———C———C———N———C———C

/ ׀ ׀׀ ׀ ׀ \

H H H OH

свободная пептидная свободная

аминогруппа связь карбоксильная группа

Из 2х аминокислот образуется дипептид (димер); из 3х аминокислот – трипептид(триммер); из многих – полипептид (полимер).

Кроме пептидной связи известна еще дисульфидная связь, которая формируется при взаимодействии двух остатков аминокислоты цистеина. (– S – S –)

Поскольку в аминокислотах одновременно присутствуют и (основная группа) и COOH (кислая группа), они относятся к амфотерным соединениям.

Выделяют 4 уровня пространственной организации молекулы белков.

Первичная структура белка– полипептидная цепочка с определенной последовательностью аминокислот («линейная цепочка»)

Первичная структура белка уникальна и определяет его пространственную организацию, свойства и функции в клетке. Пример: белок рибонуклеаза, выполняющий ферментативную функцию.

Вторичная структурабелка определяется укладкой цепочки аминокислот в определенные структуры, называемые α- спиралью и β- слоем (гармошка).

Вторичная структура формируется за счет: ионных и электростатических связей между положительными и отрицательными ионами; и водородных связей, которые образуются между двумя сильно отрицательными атомами – С и О.

Пример: кератин – входит в состав ногтей и волос, коллаген также фермент в формуле закрученной спирали.

Третичная структура образуется при сворачивании полипептидной цепи с элементами вторичной структуры в клубок (глобулу) и поддерживается за счет ионных, гидрофильных и ковалентных (дисульфидных) связей между различными остатками аминокислот.

Гидрофильные связи – это связи образующиеся за счет дисперсионных взаимодействий полярных боковых цепей.

Гидрофобные связи – слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекулярного растворителя.

Биологическую активность белок проявляет только в виде третичной структуры, поэтому замена даже одной аминокислоты в цепочке может привести к изменению конфигурации белка и к снижению или утрате его биологический активности.

Четвертичная структура белка – объединение 2х, 3х, 4х и более молекул с третичной организацией в один комплекс.

Пример: гемоглобин состоит из 4х субъед. и небелковой части – гема (железа).

Замена одной из 300 аминокислот, находящихся в молекуле гемоглобина – глутаминовой кислоты – валином, изменяет свойства гемоглобина. Люди с такими изменениями страдают наследственными заболеваниями – серповидноклеточной анемией.

Все цепи в четвертичной структуре удерживаются слабыми связями типа водородных и дисульфидных мостиков.

Денатурация – утрата белковой молекулой своей структурной организации.

Денатурация может происходить в результате различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, повышение температуры, облучение, высокое Д и т.д.)

Денатурация может быть:

ü обратимой –нарушается четвертичная, третичная и вторичная структура белка, но первичная НЕ нарушается, и при возвращении нормальных условий вожможна ренатурация – восстановление нормальной конфигурации белковой молекулы.

ü необратимой – при нарушении первичной структуры.

<3 4 567 8 9 >

Дата добавления: 2016-06-15; просмотров: 6401;