Активность ферментов

Ферменты обладают высокой активностью. Ничтожные количества фермента обеспечивают значительную скорость реакции и вызывают превращения больших количеств реагирующих веществ.

Белковая природа ферментов обуславливает их лабильность – потерю активности под влиянием некоторых факторов, важнейшими из которых являются температура и реакция среды. Максимальная активность достигается в области оптимальной для микроорганизма температуры, после сего начинается падение активности, связанное с денатурацией белковой части фермента. Почти все ферменты необратимо разрушаются при 80оС. В условиях близких к 0оС и ниже ферментативная активность замедляется и в большинстве случаев приостанавливается.

Большинство ферментов имеют максимальную активность в нейтральной среде, но для некоторых оптимум рН может находиться в кислой или щелочной области значений. Лучистая энергия разрушает ферменты. На активность ферментов влияет присутствие в среде различных химических соединений. Одни из них повышают активность ферментов (активаторы), другие – снижают (ингибиторы). Активаторами выступают витамины, двухвалентные катионы, ингибиторами – соли тяжелых металлов, антибиотики.

Ингибирование ферментов. Различают обратимое и необратимое ингибирование. При необратимом ингибировании фермент полностью или частично теряет активность в результате необратимого разрушения или модификации его функциональных групп.

Обратимое ингибирование может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор по структуре молекулы напоминает субстрат и может взаимодействовать с активным центром фермента, т.е. конкурировать за него с субстратом.

В основе неконкурентного ингибирования лежит способность ингибитора взаимодействовать с какой-либо группой молекулы субстрата, существенно влияющей на его активность, но не входящей в активный центр.

Кинетика ферментативных реакций. Основным уравнением стационарной кинетики ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса-Ментен:

 

v = (K+2 ∙ [Eо] ∙ [S] ) / (Km + [S] ), (3.2)

 

где v – скорость реакции;

Eо общая концентрация фермента в системе;

S - концентрация субстрата;

Km = (K-1 + K+2) / K+1, (3.3)

 

где Km– константа Михаэлиса-Ментен;

K+1 и K-1 –константы скоростей прямой реакции образования ферментно-субстрат-ного комплекса ЕS и обратной реакции его диссоциации;

K+2 – константа скорости образования конечного продукта.

Максимальная скорость реакции достигается при такой концентрации субстрата, когда весь фермент связан в ферментно-субстратный комплекс.

 






Дата добавления: 2017-11-21; просмотров: 1061; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ


Поиск по сайту:

Воспользовавшись поиском можно найти нужную информацию на сайте.

Поделитесь с друзьями:

Считаете данную информацию полезной, тогда расскажите друзьям в соц. сетях.
Poznayka.org - Познайка.Орг - 2016-2021 год. Материал предоставляется для ознакомительных и учебных целей.
Генерация страницы за: 0.007 сек.