Подробнее о ферментах.

Ферменты представляют собой высокоспециализи­рованные катализаторы белковой природы, которые уско­ряют химические реакции в животных и растительных организмах. Практически все химические преобразования в живом веществе осуществляются с помощью ферментов. Можно сказать, что ферменты являются движущей силой биохимических процессов в живых организмах.

В зависимости от природы и назначения ферменты мо­гут выделяться в окружающую среду или удерживаться внутри клетки. Они не утрачивают каталитической спо­собности и после выделения из организма (но вне клеток ферменты только расщепляют вещества). На этом осно­вано их использование в пищевой, легкой и медицинской промышленности, сельском хозяйстве и других отраслях народного хозяйства.

Академик И. П. Павлов писал: «Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все хими­ческие процессы направляются в теле именно этими ве­ществами, они есть возбудители всех химических превра­щений. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым проявляется жизнь, они и есть в полном смысле возбуди­тели жизни».

Все ферментативные реакции протекают легко и бы­стро. Катализируемые в организме ферментативные реак­ции не сопровождаются образованием побочных продук­тов, в то время как в органических реакциях, проводимых с помощью искусственных катализаторов, всегда обра­зуется хотя бы один или несколько таких продуктов.

В живых организмах ферменты находятся в упорядо­ченном состоянии. В отдельных структурных образова­ниях клетки ферментативные реакции протекают в строго определенном порядке. Будучи точно скоординированными друг с другом, отдельные циклы реакций обеспечивают жизнедеятельность клеток, органов, тканей и организма в целом. В отдельных частях клетки осуществляются строго определенные биохимические процессы.

Наряду с тем, что ферменты играют решающую роль в живых организмах, им принадлежит видное место в про­изводстве пищевых продуктов и многих изделий других отраслей промышленности, а также в сельском хозяйстве. Производство этилового спирта, пива, вина, чая, хлеба, кисломолочных и многих других продуктов основано на действии ферментов. Ферменты участвуют в созревании и перезревании плодов и овощей, созревании и порче мяса и рыбы, сохраняемости зерна, муки, крупы и других продуктов.

В некоторых случаях присутствие ферментов в про­цессе переработки продуктов бывает нежелательным. При­мером этого может служить реакция ферментативного потемнения плодов и овощей в результате воздействия фермента полифенолоксидазы или прогоркание жиров муки в результате действия присутствующих в зародыше зерна ферментов липазы и липооксидазы.

В настоящее время из биологических объектов выде­лено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов. Полагают, что живая клетка может содержать более 1000 различных ферментов. Каждый фермент, как пра­вило, катализирует только один тип химической реакции. Поскольку фермент способен ускорять только одну реак­цию или редко группу реакций одного типа, не влияя при этом на другие, в живых организмах может одновре­менно происходить много различных реакций. Хотя реакции отдельных ферментов протекают независимо друг от друга, тем не менее чаще всего они связаны между собой сложной последовательностью образования промежуточ­ных продуктов. При этом продукт одной реакции может служить субстратом или реагентом другой. Поэтому в одной и той же клетке одновременно происходят сотни и тысячи ферментативных реакций, протекающих в опре­деленной последовательности и в таких количествах, ко­торые обеспечивают нормальное состояние клетки.

Каждый живой организм непрерывно синтезирует фер­менты. В процессе роста организма увеличивается и ко­личество необходимых ферментов. Непропорциональное увеличение или уменьшение количества ферментов могло бы привести к нарушению сложившегося в орга­низме характера обмена веществ.

В живой клетке ферменты могут синтезироваться в раз­ных структурных образованиях – ядре, цитоплазме, хлоропластах, митохондриях, цитоплазматической мембра­не и др.

Как биологические катализаторы ферменты, находясь в ничтожных количествах, способны превращать огром­ные количества субстрата, на который они действуют. Так, фермент слюны амилаза обнаруживает заметную каталитическую активность в разведении 1 : 1 000 000, а фермент пероксидаза оказывается активным при разве­дении 1 : 5 000 000. Одна молекула каталазы расщепляет в одну минуту 5 миллионов молекул перекиси водо­рода.

Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность неорганических катализаторов. Так, гидролиз белка до аминокислот в присутствии не­органических катализаторов при температуре 100 °С и выше осуществляется за несколько десятков часов. Та­кой же гидролиз при участии специфических ферментов заканчивается за время меньше часа и протекает при тем­пературе 30 – 40 °С. Полный гидролиз крахмала с помощью кислоты происходит за несколько часов, тогда как на фер­ментативный гидролиз при комнатной температуре за­трачивается несколько минут. Известно, что ионы железа каталитически ускоряют расщепление перекиси водорода на водород и кислород. Но атомы железа, входящие в со­став фермента каталазы, действуют на перекись водорода в 10 миллиардов раз энергичнее обычного железа: 1 мг железа в ферменте способен заменить 10 т неорганиче­ского железа при каталитическом расщеплении перекиси водорода.

Важной характерной особенностью ферментов является специфичность их действия. Специфичность ферментов намного выше, чем у катализаторов неорганической при­роды. Незначительные иногда изменения в химической структуре вещества исключают проявление действия на это вещество специфического фермента. Специфичность действия ферментов проявляется и в тех случаях, когда вещество различается по химической структуре. Так, фер­менты, ускоряющие гидролиз белков, не оказывают ни­какого влияния на гидролиз крахмала, и наоборот.

По степени специфичности ферменты различаются ме­жду собой. Одни ферменты катализируют только един­ственную реакцию, а другие большое число реакций. Так, фермент гликооксидаза катализирует окисление глюкозы, а трипсин гидролизует специфические пептидные связи в белках и простые эфиры аминокислот.

Специфичность действия ферментов иногда приводит к тому, что на органическое соединение оказывает влия­ние не один, а два фермента.

Групповуюспецифичность представляют все ферменты, т. е. они катализируют только особый тип реакции, на­пример окисление моносахаридов или гидролиз олигосахаридов.

Ферменты, будучи специфическими катализаторами, ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, т. е. гидролиз и синтез вещества, на которое они действуют. Направленность этого процесса зависит от концентрации исходных и конечных продуктов и условий, в которых протекает реакция. В то же время доказано, что в живой клетке большинство синтезов происходит под действием не тех ферментов, которые катализируют расщепление того или иного соединения.

Химическая природа ферментов

Ферменты делят на два больших класса –одно­компонентные, состоящие только из белка, идвухкомпо­нентные, состоящие из белка и небелковой части, назы­ваемой простетической группой. Белки ферментов могут быть простыми (протеинами) и сложными (протеидами). Активную простетическую группу (активный центр) фермента называют агоном, а белковый носитель – фероном. Простетическая группа в составе фермента занимает примерно до 1 % его массы.

Прочность связи простетической группы (агона) с фе­роном у разных ферментов неодинакова. При слабой связи происходит диссоциация фермента на белковую и просте­тическую часть, которую называют коферментом. Каждая из образовавшихся групп проявляет каталитическую ак­тивность. Роль коферментов играют большинство витами­нов – С, В₁, В₂, В₆, В₁₂, Н, Е, К и др., а также нуклеотиды, РНК, сульфгидрильные группы, глютатион, атомы железа, меди, магния и т. д. Многие ферменты обладают высокой каталитической спо­собностью только в том случае, если фермент не распа­дается на ферон и агон.

К однокомпонентным относятся многие ферменты, расщепляющие белки или углеводы (пепсин, трипсин, папин, амилаза).

Типичным двухкомпонентным ферментом является α-карбоксилаза, катализирующая расщепление пировиноградной кислоты на углекислый газ и уксусный альдегид:

_{α-карбоксилаза}

СНзСОСООН ————→СНзСНО + СО₂.

Химическая природа α-карбоксилазы полностью установ­лена, активная группа этого фермента содержит вита­мин В₁.

Часто коферменты действуют как промежуточные про­дукты ферментативных реакций, участвующих в переносе водорода. К ним относят никотинамидадениндинуклеотид (НАД), глютатион, L-аскорбиновую кислоту, хиноны и цитохромы. Другие коферменты действуют как носители или передатчики фосфатных, аминных и метильных групп.

Молекулярный вес ферментов колеблется в широких пределах – от нескольких тысяч до миллиона, но боль­шинство ферментов имеют большой молекулярный вес.

Многиеферменты содержат металлы, которые прини­мают участие в каталитическом действии. Так, железо входит в состав простетической группы ферментов каталазы и пероксидазы, а также цитохромоксидазы, уча­ствующей в процессах дыхания. Медь входит в состав окислительных ферментов полифенолоксидазы и аскорбинатоксидазы, играющих важную роль в обмене растений.

В чистом виде все ферменты являются кристаллами.

Свойства ферментов обусловлены в первую очередь наличием особо активных центров на поверхности белко­вой молекулы – радикалов аминокислот или прочно при­соединенных к белку особых химических группировок. Активным центром называют ту часть фермента, которая соединяется с веществом (субстратом) в процессе каталитического действия.