Высокомолекулярные углеводы (полисахариды)

Высокомолекулярные углеводы представляют собой основ-ную составляющую органической материи в биосфере планеты. Они выступают в роли структурных компонентов клеток и тканей, энергетического резерва и защитных веществ.

К высокомолекулярным углеводам относятся целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин, хитозан, инулин, камеди и пектиновые вещества.

Целлюлоза, или клетчатка, – самый распространенный орга-нический природный полимер, основа клеточных стенок растений. Мономер целлюлозы – циклическая β-глюкоза (рис. 15).

Рис. 15. Целлюлоза – линейный полисахарид

Целлюлоза является жесткоцепным полимерам. Ее макромо-лекулы не образуют спирали. Полимерные цепочки соединяются между собой водородными связями. Такое строение обусловли-вает склонность целлюлозы к образованию волокон. На основе целлюлозы получают искусственные полимеры: метилцеллюлозу, ацетилцеллюлозу, нитроцеллюлозу.

Крахмал накапливается в клубнях, плодах, семенах растений в качестве основного источника резервного питания. Мономеры крах-мала – циклическая α-глюкоза. Крахмал представляет собой смесь двух полимеров: амилозы и амилопектина. Макромолекулы амилозы (рис. 16) имеют степень полимеризации 200 ÷ 1000 и образуют спирали, обусловленные существованием водородных связей.

Рис. 16. Амилоза – линейный полисахарид

Амилопектин имеет разветвленное строение и содержит более 10000 структурных звеньев (рис. 17).

Рис. 17. Амилопектин – разветвленный полисахарид

При нагревании раствора крахмала образуется «клейстер» – коллоидный гель.

Углевод, образующий питательный резерв животных клеток, называется гликогеном. Он имеет химический состав, аналогичный крахмалу, и сильно разветвленную пространственную структуру. При дефиците в живом организме глюкозы гликоген под дей-ствием ферментов распадается и глюкоза поступает в кровь. Синтез и разложение гликогена регулируются с помощью гормонов и нервной системы.

Белки

К белкам (протеинам, полипептидам) относятся органические природные полимеры, образованные α-аминокислотами (рис. 18), которые соединены пептидной связью. Аминокислоты могут содержать в своем составе железо, серу, кобальт, фосфор. В состав белков входят остатки не более 22 α-аминокислот.

Рис. 18. Поликонденсация α-аминокислот с образованием пептидной связи

На поведение и биохимические свойства белков влияет как химический состав аминокислот, так и их сочетание в макро-молекулах. Разнообразие в химическом составе белков тесно свя-зано с многообразностью их функций.

Основные функции белков:

· транспортная, например гемоглобин;

· регуляторная или гормональная, например инсулин;

· каталитическая – ферменты;

· структурная, механическая, например коллаген;

· резервная – казеин;

· иммунологическая – иммуноглобулины.

Приведем некоторые примеры белков:

· гемоглобин – железосодержащий белок крови, способный обратимо связываться с кислородом. Функция гемоглобина – доставлять кислород к органам и тканям живых организмов;

· инсулин – гормон, вырабатываемый поджелудочной железой. Он оказывает влияние на обмен веществ практически во всех тканях. Основное действие инсулина – снижение концентрации глюкозы в крови;

· коллаген – основа соединительной ткани организма, обус-ловливающий ее прочность и эластичность;

· ферменты – природные катализаторы с их помощью ката-лизируются биохимические процессы в организме.

Молекулярная масса белков может достигать нескольких миллионов у.е. Одна из самых маленьких – молекула инсулина – состоит из 60 аминокислотных звеньев и весит 12000 у.е.

Макромолекулы имеют стереорегулярную структуру, что важно для проявления белками определенных биохимических свойств.

Существуют четыре уровня структурной организации белков:

· первичная структура – линейная последовательность α-ами-нокислотных звеньев (рис. 19);

· вторичные структуры: α-спираль, β-структура (складчатый лист). Вторичные структуры образуются за счет водородных свя-
зей между звеньями одной цепи (α-спираль) и межмолекулярных (β-структура) (рис. 20);

Рис. 19. Первичная структура белка

Рис. 20. Уровни структурной организации белков

· третичная структура – способ укладки макромолекул вто-ричной структуры в пространстве. α-спирали чаще образуют эллипсовидные глобулы (глобулярные белки), а β-структуры – вытянутые (фибриллярные белки) (рис. 20). Третичные структуры закрепляются как силами Ван-дер-Ваальса, так и ковалентными дисульфидными мостиками (–S–S–);

· четвертичная структура – способ укладки нескольких макромолекул белка третичной структуры в пространстве (рис. 20).

В природе существует около 10¹² всевозможных белков, обеспечивающих жизнь различных организмов, от вирусов до человека. Каждому виду присущ свой набор белков. Последовательность α-аминокислот в полипептидной цепи предопределяет информация, содержащаяся в ДНК живых организмов.