Елонгаційний фактор EF1

Фактор EF1 (часто також позначається як EFTu) – мономерний білок, що має три структурні домени, – може існувати у двох структурних станах (рис. 16). Співвідношення між вільними енергіями цих станів, а відповідно й імовірність переважної реалізації одного з них, залежить від типу ліганду (GTP чи GDP), що зв’язаний з білком. У комплексі з GDP (гуанозиндифосфат) реалізується відкрита конформація EF1 з порушеними взаємодіями між структурними доменами. Заміна GDP на GTP (гуанозинтрифосфат) приводить до локальної конформаційної перебудови в межах GTP-зв’язувального домену, унаслідок якої певні амінокислотні групи виводяться до інтерфейсу взаємодії з іншими доменами – така взаємодія відбувається і структура замикається. Гідроліз GTP (який здійснюється за певних умов самим білком, див. нижче) проводить до заміни ліганду і, відповідно, до зворотного перемикання конформації. Структурна перебудова EF1 є важливою не сама по собі. GDP і GTP-асоційовані структурні форми мають відповідно низьку та високу спорідненість до аа-тРНК і рибосом: саме у вигляді потрійного комплексу EF1·GTP–аа-тРНК (рис. 17) і відбувається зв’язування аа-тРНК з рибосомою на першому етапі елонгаційного циклу. При цьому вже потрійний комплекс відіграє роль ліганду, що перемикає структурні стани рибосоми.

Рис. 16. Структура фактора EF1 у комплексіз GDP (1TUI) і GTP (1TFT). Зелена кулька – іон Mg²⁺.

Рис. 17. Комплекс EF1·GTP з аа-тРНК (1В23).

Зв’язування EF1·GTP із акцепторною частиною аа-тРНК (рис. 17) відбувається відразу після аміноацилювання тРНК. При завершенні процесу взаємодії з рибосомою (див. нижче) EF1 здійснює гідроліз GTP, що веде до втрати спорідненості та дисоціації EF1·GDP. Після дисоціації молекула GDP витісняється білковим кофактором EFTs (еукаріотичний аналог – eEF1В), який, у свою чергу, замінюється на молекулу GTP, і знову відбувається зв’язування EF1·GТP з новою молекулою аа-тРНК.