Неколлагеновые белки эмали, дентина и цемента, их характеристика, биологическая роль.

Эмаль - Неколлагеновые белки — амелогенины, энамелины, Са-связывающий белок эмали. В процессе созревания эмали количество амелогенинов уменьшается, а энамелинов — увеличивается. Энамелины прочно присоединяются к кристаллам апатитов.Са-связывающий белок играет главную роль в формировании белковой матрицы — основы эмали. Трехмерная сеть эмали образуется путем объединения в пространстве молекул

Особое место среди неколлагеновых белков дентина занимают кислые фосфопротеины, богатые аспарагиновой кислотой и фосфо- серином, что придаёт этим белкам способность связываться с кальцием. По сравнению с костной тканью в дентине значительно меньше белков, содержащих γ-карбоксиглутаминовую кислоту.К семейству фосфосиалопротеинов, присутствующих в дентине, относятся костный сиалопротеин, матриксный белок дентина-1, остеопонтин, дентинфосфопротеин и дентинсиалопротеин. В процессе синтеза одонтобластами они подвергаются множественным посттрансляционным модификациям: гликозилированию сиаловой кислотой, сульфатированию и фосфорилированию. Это необходимо для связывания углеводных групп с коллагенами, а присутствующие отрицательно заряженные остатки сульфатов и фосфатов выступают в качестве матриц для связывания Ca2+ и формирования кристаллов гидроксиапатита. Считают, что эти белки контролируют участки и скорость минерализации дентина. Часть белков, синтезируемых одонтобластами (костный сиалопротеин, остеопонтин, остеонектин, остеокальцин и др.) определяются как в дентине, так и в костной ткани и пульпе зуба.

Дентинфосфопротеин (фосфофорин) - главный неколлагеновый белок матрикса дентина. Синтезируется одонтобластами, и на долю этого белка приходится до 50% всех неколлагеновых протеинов дентина. Имеет высокую мол. массу 151-167 кДа. Некоторое несоответствие в значениях молекулярного веса и данных аминокислотного состава в дентинфосфопротеине объясняется способностью этого белка связываться с фрагментами коллагена. В первичной структуре дентинфосфопротеина преобладают остатки аспарагиновой кислоты и фосфосерина, которые составляют 70-80% от общего количества аминокислот. Поскольку этот белок имеет большое сродство к Ca2+, считают, что он действует как нуклеатор в образовании первичных кристаллов гидроксиапатита и влияет на формирование кристаллов в процессе их роста. Связывание Ca2+ дентинфосфопротеином происходит на стадии минерализации дентина.

Основой неколлагенового матрикса цемента являются два больших гликопротеина - костный сиалопротеин и остеопонтин, которые связаны с коллагеновыми белками и клетками через аминокислотные последовательности арг-гли-асп (RGD). Оба белка участвуют в процессах минерализации и играют большую роль в превращении прецементобластов в цементобласты. Костный сиалопротеин и остеопонтин секретируются клетками вдоль корневой поверхности на протяжении всего периода развития зуба. Полагают, что костный сиалопротеин выполняет преимущественно адгезивную функцию для поверхностных клеток зуба и участвует в процессах минерализации. Остеопонтин через взаимодействие с ανβ3-интегрином клеточной мембраны регулирует миграцию клеток в период цементообразующей активности. Остеопонтин также участвует в регуляции активности клеток моноцит-макрофагальной линии, фагоцитоза и образовании NO при воспалительных процессах.

10.22 Пульпа зуба как вариант рыхлой соединительной ткани. Химический состав и роль пульпы в обмене твердых тканей зуба.

Вариант рыхлой соединительной ткани. Клеточные элементы пульпы отличаются разнообразием. Помимо одонтоболастов здесь имеются фиброблатсы, макрофаги, плазматические клетки. Одонтобласты принимают участие в обменных процессах дентина и эмали. Они располагаются преимущественно в наружном слое пульпы, а их отростки

проникают в дентинные канальцы и идут на всем их протяжении.

Содержание воды в пульпе составляет примерно 72-74% остальное приходится на долю сухого остатка, состоящего из органических и неорганических компонентов.

Основными белками внеклеточного матрикса пульпы являются коллагеновые белки, формирующиеся в коллагеновые волокна. Эластические волокна в пульпе не найдены. Пульпа корневых каналов отличается от коронковой пульпы большим содержанием пучков коллагеновых волокон. В состав межклеточного матрикса входят протеогликаны, гликопротеиды, фосфопротеиды и нгокомолекулярные пептиды. Особенно богата гликопротеидами базальная мембрана сосудов пульпы зуба. Из углеводных компонентов преобладают здесь хондроитинсульфаты.

гетероолигосахариды, гликоген, глюкоза, уроновые кислоты.

Пульпа как любая ткань содержит липиды и различные метаболиты. Макромолекулы ткани пульпы зуба (белки и входящие в состав протеогликанов хондроитинсульфаты) обладают амфотерными свойствами. При физиологических значениях рН карбоксильные группы коллагена, гликопротеидов, протеогликанов создают отрицательный заряд межклеточного матрикса, это обуславливает не только поглощение чужеродных веществ, но и катионов Са, К, Na

Содержание белка в пульпе зуба составляет 52 3 мг/г. Гликогена 0,42 мг/г Особенность метаболизма пульпы.

1. Пульпа зуба является относительно высокой по сравнению с другими тканями интенсивностью окислительно-восстановительных процессов, а от сюда высокое потребление кислорода, т.е. интенсивное дыхание.

2. О высоком уровне обменных процессов свидетельствует наличие здесь пентозофосфатного цикла окисления глюкозы (интенсивно идут биосинтетическеие процессы). Наиболее высокий уровень этого цикла определяется в период активной продукции одонтобластами дентина, например при образовании вторичного цемента.

С помощью радиоизотопных методик в пульпе обнаружены активные процессы синтеза РНК, а значит и синтез соответствующих белков. Раскрыты закономерности функционирования одонтобластов в норме и при патологии.

Пульпа зуба богата ферментами с достаточно высокой активностью, что так же свидетельствует об интенсивном метаболизме данной ткани. Доказано, что углеводный обмен протекает здесь со значительной интенсивностью. В пульпе обнаружены практически все ферменты углеводного обмена (альдолаза, ЛДГ, гексокиназа, амилаза, фосфорилаза.) Обнаружены здесь дыхательные ферменты, ферменты цикла Кребса, различные формы эстераз, щелочная и кислая фосфотаза, здесь найдена глюкозо-6-фосфотаза (гликоген который здесь расщепляется может в виде глюкозы поступать в дентинную жидкость). Обнаружена АТФ-аза, аминопептидаза, трансферазы АлАт и АсАт, холиностераза и др. ферменты.

Обнаруженный комплекс ферментов позволяет характеризовать пульпу как ткань с высокой метаболической

активностью, что и обуславливает высокий уровень трофики, реактивности и защитные механизмы данной ткани зуба. Об этом свидетельствует например повышение активности многих ферментов пульпы при кариесе, пульпитах и др. патологических состояниях. При среднем и глубоком кариесе в пульпе повышается содержание гликогена.