Особенности аминокислотного состава эластина и структурной организации эластических волокон. Общее представление об обмене эластина. Специфические маркеры деградации эластина.

Эластин - своеобразный белок, отличающийся от коллагена не только по электронномикроскопическим и гистохимическим характеристикам, но и по химическому составу и молекулярной структуре.

С одной стороны, первичная структура эластина имеет некоторые общие черты с первичной структурой коллагена. Почти таким же, как в коллагене, является содержание глицина (около 1/3 общего числа аминокислотных остатков) и пролина. Общим для эластина и коллагена является наличие оксипролина, хотя количество оксипролильных остатков в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине содержится крайне мало цистина, метионина, гистидина и отсутствует триптофан.

Вместе с тем, по своему аминокислотному составу эластин обладает весьма существенными отличиями от коллагена. Он содержит значительно меньше аспарагиновой и глутаминовой кислот и аргинина, а также гораздо больше валина и аланина. Отсутствие триптофана, малые количества цистина и метионина, высокое содержание валина и низкое, по сравнению с коллагеном, содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани.

Главной особенностью эластина, отличающей его от всех других белков, является исключительная насыщенность первичной структуры неполярными аминокислотами: около 90% аминокислотных остатков обладают неполярными боковыми группами, лишь 2-3% приходится на долю положительно заряженных остатков аминокислот, таких, как лизин и аргинин, и 6-7 % - на долю аминокислот с отрицательно заряженными остатками боковых цепей (глутаминовой и аспарагиновой). В этом и заключается специфичность аминокислотного состава эластина, которая обусловливает его инертность по отношению к воде и различным химическим реагентам. Эластин во много раз меньше набухает в воде по сравнению с коллагеном, довольно устойчив к гидротермическим воздействиям и не обнаруживает эффекта денатурации в процессе нагревания.

Первичная структура эластина расшифрована пока еще далеко не полностью. Установить последовательность остатков удалось лишь в небольших пептидных фрагментах молекулы растворимого предшественника зрелого эластина - тропоэластина. При этом были обнаружены несвойственные другим белкам последовательности, например, тетрапептид ГЛИ-ГЛИ-ВАЛ-ПРО-, пентапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-, гексапептид ПРО-ГЛИ-ВАЛ-ГЛИ-ВАЛ-АЛА-. Найдены были также остатки аланина, связанные с остатками лизина: АЛА-АЛА-ЛИЗ- и АЛА-АЛА-АЛА-ЛИЗ. Во фрагментах молекул зрелого эластина, содержащих лизин, и полученных путем последовательной обработки эластинсодержащих тканей эластазой, папаином, карбоксипептидазой, были обнаружены необычные для других белков соединения - десмозины. Было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина. Молекулярные цепи эластина имеют очень большую длину. Подтверждением этому служит тот факт, что в 105 г эластина содержится только 0,29 моль N-концевых аминокислотных остатков. Предполагают, что длинные молекулярные цепи в эластине связаны между собой редкими межмолекулярными связями. По мнению ряда авторов, это обусловлено чрезвычайной бедностью первичной структуры эластина полярными (основными и кислотными остатками). Несомненно, эта особенность имеет отношение к основному механическому свойству эластина, поскольку обратная деформируемость фибриллярного белка возможна только при том условии, что отдельные фибриллы могут обладать достаточной кинетической свободой по отношению друг к другу.