Основные белки мышц.

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплазматические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 %.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регупяторные белки тропомиозин, тропонин, б- и в-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл.

Синтез креатина в тканях человека протекает в две стадии. На первой стадии в почках образуется гуанидинацетат:

На второй стадии в печени происходит реакция трансметилирования:

Синтезированный в печени креатин поступает в кровь и доставляется в мышцы. Там он взаимодействует с АТФ, в результате чего образуется макроэргическое соединение креатинфосфат. Эта реакция легко обратима.

В состоянии покоя мышцы накапливают креатинфосфат (его содержание в неработающей мышце в 3-8 раз выше, чем содержание АТФ). При переходе к мышечной работе изменяется направление реакции и образуется АТФ, необходимый для мышечного сокращения.

Образование АТФ при участии креатинфосфата – наиболее быстрый путь генерации АТФ. Запас креатинфосфата обеспечивает интенсивную работу мышц в течение 2 – 5 секунд. За это время человек успевает пробежать 15 – 50 метров. Тем временем включаются другие механизмы образования АТФ: мобилизация мышечного гликогена, окисление субстратов, поступающих из печени и жировой ткани.

В результате неферментативного дефосфорилирования креатинфосфата образуется креатинин – ангидрид креатина.

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

• 1-2-3 – стадии сокращения;
• 4-5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Ф_н, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Ф_н.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са²⁺ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са²⁺ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 90⁰.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Ф_н из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 90⁰ до 45⁰. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.