Флавопротеиды (флавиновые дегидрогеназы)

Флавопротеиды - сложные белки, состоящие из белка и небелковой части, представленной флавинмононуклеотидом (ФМН) или флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Белковая часть флавопротеидов имеет большую молекулярную массу около 200 тыс. д. и прочно связывается с небелковой частью.

ФМН – флавинмононуклеотид, состоит из флавина, рибитола, Н₃РО_4.

ФАД – флавинадениндинуклеотид, включает флавиновый и адениловый нуклеотиды:

1. флавин – рибитол - Н₃РО_4.
2. аденин – рибоза - Н₃РО_4.

Общий вид реакции с участием флавопротеидов (2 стадии):

В качестве субстратов для флавопротеидов служат янтарная кислота, активные формы жирных кислот. В этом случае флавопротеиды являются первичными акцепторами протонов и электронов для этих веществ. Донором водорода для флавопротеидов может также служить молекула НАДН₂. В этом случае флавопротеиды являются промежуточными акцепторами протонов и электронов. В качестве акцепторов электронов для флавопротеидов могут являться убихинон (во внутримитохондриальном окислении) или кислород (во внемитохондриальном окислении). В этом случае флавопротеиды называют не дегидрогеназами, а оксидазами. Непосредственным переносчиком протонов и электронов в составе флавопротеидов служит флавин.

Схема восстановления флавина:

Основу флавиновой группировки составляет витамин В₂

4.4.2.1. Витамин В₂

Витамин В₂ (рибофлавин, витамин роста) включает флавин (изоаллоксазин) и рибитол. Рибофлавин распространён в злаках, в дрожжах. Суточная потребность в нём составляет 1-2 мг. Биологическая роль – входя в состав ФМН и ФАД, участвует в биологическом окислении.

Авитаминоз проявляется в виде дерматита, катаракты, анемии, поражении сердечной мышцы

Убихинон (КоQ)

Убихинон - небелковое липидоподобное вещество, локализующееся во внутренней мембране митохондрий и участвующее в окислении флавопротеидов.

Общий вид реакции с участием убихинона:

Механизм восстановления убихинона:

Цитохромы

Цитохромы - гемсодержащие белки. Различные виды цитохромов обозначают латинскими буквами А, А₃, С, С_1, В, В_5, Р₄₅₀. Цитохромы отличаются строением белковой части, структурой гема, оптическими свойствами, величиной окислительно-восстановительного потенциала. Их роль заключается в переносе электронов за счёт окисления и восстановления содержащегося в их составе атома железа: Fe²⁺ óFe³⁺

Большинство цитохромов переносят электроны по цепочке в зависимости от величины их окислительно-восстановительного потенциала. И только один комплекс - цитохромоксидаза способен переносить электроны непосредственно на кислород. В связи с этим цитохромоксидаза – конечный (терминальный) участок в цепи переноса электронов. Цитохромоксидаза включает в себя два гема двух цитохромов цА и цА₃, ионы меди, 6 полипептидных цепей, имеет молекулярную массу 450 тысяч д. Цитохромоксидаза может переносить 4 электрона непосредственно на молекулу О₂ с образованием воды.

Оксигеназы

Оксигеназы - это ферменты, катализирующие окисление веществ путём присоединения одного или двух атомов кислорода. Различают монооксигеназы и диоксигеназы. Они участвуют во внемитохондриальном окислении (смотри внемитохондриальное окисление).

Пероксидазы

Пероксидазы - это ферменты, катализирующие окислительные реакции с участием пероксидных соединений во внемитохондриальном окислении (смотри дальше).